Фермент меняет характер

АТОМЫ цинка — важный компонент многих иротеиназ (ферментов, расщепляющих белки), они имеют значение как для структуры, так и для каталитической функции белка. Дж. Прескотт из Техасского университета сельского хозяйства и техники, Ф. Уогнер из Университета шт. Небраска, а также Б. Холмквист и Б. Вэлли из Медицинской школы Гарвардского университета обнаружили, что при замене цинка другими металлами активность одной из протеиназ невероятно возрастает.

Речь идет о ферменте морской бактерии Aeromonas proteolyiica, продуцирующей его в большом количестве. Дж. Меркель из Университета Лихай выделил этих бактерий в процессе совершенно другого исследования — он искал микроорганизм, который переваривал бы целлюлозу. A. proteolytica не оказывали никакого действия на целлюлозу, но прекрасно гидролизовали белки.

Как и другим подобным ферментам, для каталитической функции протеина из A. proteolytica необходимы атомы цинка. Когда исследователи удалили из фермента почти весь цинк, так что его осталось всего 5—6% от исходного количества, протеолитнческая активность резко упала — до 5—6% от исходной. Но когда цинк заменяли соответствующим количеством атомов меди или никеля, активность фермента поразительно возрастала — в 6—25 раз. Объяснения этому эффекту пока что нет. Прескотт полагает, что «чужеродный» металл изменяет конформацию молекулы белка и поэтому влияет на его взаимодействие с субстратом. Возможно, все выяснится после рентгеноструктурного анализа, которым сейчас занимаются в Университете пров. Альберта (Канада).

Учитывая распространенность цинк- содержаших ферментов в живой природе — а они есть и у человека, — эффект увеличения их активности может иметь интересные приложения.

 

 

0 Коментариев

Вы можете быть первым =)

Оставить коментарий